Cromatografía de gases
Espectrometría de masas
Espectroscopia
Espectroscopia raman
Cristalografía de rayos X
Estructura proteica
Determinación de la estructura proteica [editar fuente | editbeta]
Alrededor del 90% de las estructuras de proteínas disponibles en el banco de datos de proteínas se han determinado mediante cristalografía de rayos X. Este método permite medir la distribución de densidad 3D de los electrones en la proteína (en el estado cristalizado) y, por lo tanto, inferir las coordenadas 3D de todos los átomos que se determinarán a una cierta resolución. Aproximadamente el 9% de las estructuras de proteínas conocidas se han obtenido mediante técnicas de resonancia magnética nuclear. La composición de la estructura secundaria se puede determinar a través del dicroismo circular. La microscopía crioelectrónica se ha convertido recientemente en un medio para determinar estructuras de proteínas a alta resolución (menos de 5 angstroms o 0,5 nanómetros) y se prevé que aumente su poder como herramienta para el trabajo de alta resolución en la próxima década. Esta técnica sigue siendo un recurso valioso para los investigadores que trabajan con complejos de proteínas muy grandes, como las proteínas de la cubierta del virus y las fibras amiloides. Una imagen más cualitativa de la estructura de la proteína se obtiene a menudo por la proteólisis, que también es útil para detectar muestras de proteínas más cristalizables. Las nuevas implementaciones de este enfoque (incluida la proteolisis paralela rápida (FASTpp)) pueden probar la fracción estructurada y su estabilidad sin la necesidad de purificación. [5]