Me encanta esta pregunta, gracias por la A2A. Ya que estoy obsesionada con las proteínas, aquí hay dos ejemplos fascinantes sobre la física de las proteínas / enzimas.
Teoría de la reacción:
La teoría del estado de transición (TST) se enseña en todas las clases de biología de la escuela secundaria, especialmente para explicar el efecto de una enzima y la reducción de la energía de activación. Existe esencialmente una barrera energética entre los reactivos y los productos. 
En realidad, esta teoría no es válida para muchas biomoléculas / reacciones biomoleculares dentro de una célula.
La teoría detrás de la TST se explica mediante la ecuación de Arrhenius y la ecuación de Eyring, donde la tasa de una reacción química viene dada por esta simple ecuación:
[math] k = \ frac {k_ {b} T} {h} \ exp {\ frac {- \ Delta G ^ {*}} {k_ {b} T}} [/ math]
- ¿Qué partículas resultarían de la dispersión de neutrinos electrónicos?
- Historia de la ciencia: ¿Cuáles son ejemplos de teorías científicas que primero fueron refutadas por un experimento, pero luego apoyadas y aceptadas?
- ¿Cómo se calcula la fórmula empírica de un hidrocarburo?
- ¿Podrían los siguientes resultados de este experimento ser verdaderos para los humanos?
- ¿Cuál es el libro científico más fascinante que has leído?
La ecuación anterior se encuentra en la mayoría de los textos de bioquímica / biología molecular. Esta es una gran ecuación, y perfectamente válida para las reacciones químicas en fase gaseosa; sin embargo, su aplicación a los sistemas biomoleculares puede no conducir a resultados correctos.
Aquí están los problemas:
- Esta teoría asume el equilibrio térmico, y es unidireccional. Una vez que mis productos se forman al cruzar la barrera, no pueden volver.
- Este sistema tiene que ser tratado clásicamente, sin embargo las reacciones de catálisis enzimática dependen de los cambios en la estructura de los electrones. [ ver transporte de carga a continuación ]
- La teoría no tiene en cuenta los efectos del disolvente.
- En realidad, la proteína / enzima y sus alrededores participan en una reacción química. Sabemos que las moléculas de proteína son de naturaleza altamente dinámica, por lo que el solvente tiene un papel importante en la catálisis.
- Para incluir el efecto del disolvente, debemos tener en cuenta la viscosidad o la fricción.
- La premisa fundamental de la TST es que las reacciones químicas pueden controlarse cambiando la energía de activación / entropía de activación / energía de Gibbs de la proteína / enzima.
- Sin embargo, no tiene en cuenta los parámetros externos. Esto es importante incluso cuando se analizan los canales iónicos / proteínas de membrana, o el efecto de diferentes lípidos en las interacciones de proteínas. [Para más información: ¿Cómo afecta el colesterol a la estructura y la fluidez de las bicapas lipídicas?]
- Esto también significa que la barrera en la figura anterior no es estática. Como la proteína es dinámica y su estructura está influenciada por el solvente, más específicamente, la viscosidad del solvente, la barrera también cambia en consecuencia.
¿Cuál es la alternativa?
Ecuación de Kramer. Kramer propuso una teoría en 1940, explicando los inconvenientes de TST. Sin embargo, claramente no se ha convertido en libros de texto y no tenía absolutamente ninguna idea sobre los inconvenientes de la TST antes de la escuela de posgrado [teoría de la tasa de reacción: cincuenta años después de Kramers]
Nota: esto se ha explorado ampliamente en hemoproteínas como la hemoglobina y la mioglobina: teorías de la tasa y enigmas de la cinética de la hemoproteína
Para más información: La física de las proteínas: una introducción a la física biológica y la biofísica molecular.
Bioenergética / transporte de carga:
- Cualquiera que haya estudiado biología está familiarizado con la cadena de transporte de electrones y el papel de la transferencia de carga y las reacciones redox en la biología.
- La transferencia de carga en moléculas biológicas es muy diferente del flujo libre en los metales.
- Una carga sobre una biomolécula afecta a su entorno. Los iones circundantes interactúan con la carga / electrón, lo que lleva a un efecto de “polarización” (como un polarón: ¿Qué es un polarón?). Esto significa que los cambios del marco molecular acompañan a la carga, esto a su vez afecta la tasa de transferencia de carga.
- Los sitios activos a menudo se entierran y la transferencia de electrones se produce a grandes distancias físicas. ¿Cómo se mueven los electrones distancias sustanciales entre diferentes sitios redox?
Imagen que muestra dos transferencias de carga de largo alcance a azurina por una enzima deshidrogenasa, que usa QT.
- Ahora se acepta ampliamente que la carga se transporta a través de túneles cuánticos (QT) de agujeros en muchas enzimas.
- En otras palabras, hay casos en que se transfiere una carga del reactivo al producto, a pesar de la presencia de una barrera de activación.
- La visión tradicional de una barrera de activación que separa los reactivos y los productos tiene sus limitaciones, y hay muchos casos que no se ajustan a este modelo.
- Todavía hay cierto debate sobre si las enzimas * evolucionaron * para optimizar el QT.
Aquí hay un artículo divertido: Página en the-scientist.com
Para más información: Transferencia de electrones a través de proteínas, descripción atómica de una reacción enzimática dominada por un túnel de protones …
Judith Klinman trabaja mucho en el QT de las enzimas.
Directamente desde la leyenda: